Цианобактерии, широко известные как сине-зелёные водоросли, встречаются практически повсюду в мире — от горячих источников до арктических льдов и антиоксидантных коктейлей. Отчасти их исключительная приспособляемость обусловлена уникальной светособирающей структурой, называемой фикобилисомой. Эти модульные антенны собирают энергию солнечного света и адаптируются к изменению уровня освещённости, обеспечивая бактериям своего рода солнцезащитный экран.
Один из важных механизмов адаптации фикобилисом связан с вспомогательным белком, который одновременно улавливает и защищает от слишком яркого света. Однако пока неясно, как именно работает этот крошечный белок.
Понимание фотозащиты в фикобилисомах может вдохновить на разработку новых биомиметических стратегий для конструирования растений с целью улучшения продовольственной безопасности или даже на создание новых видов адаптивных энергетических технологий.
Поэтому, когда их коллеги из лаборатории Керфельда в Мичиганском государственном университете сообщили об удивительно специфической молекулярной структуре фикобилисом, защищенных этим белком, доцент Школы молекулярной инженерии им. Притцкера Чикагского университета (UChicago PME) Эллисон Сквайрс была заинтригована.
«Существует множество мест, где он мог бы связываться, и они выглядят точно так же, как тот, который определили наши коллеги, и у фикобилисом много разных структур. Так почему же он связался именно с этим участком, а не с другими? И что происходит в других структурах, где этот конкретный участок заблокирован?» — рассказывает она.
Объединив эксперименты по высокоточной спектроскопии с компьютерным моделированием, Сквайрс и ее команда обнаружили, что на самом деле этот белок связывается с разными, но специфическими участками в разных структурах фикобилисом, но при этом, по-видимому, работает одинаково, обеспечивая одинаковый уровень защиты.
«Это действительно прекрасный пример адаптивного молекулярного механизма, где белок может легко эволюционировать, чтобы выполнять свою функцию в условиях, требующих иных структур фикобилисомы. Возможно, изначально он связывался с одним местом, но затем, по мере изменения архитектуры, он смог выполнять свою функцию и в новом месте», — говорит Сквайрс.
Этот белок, называемый оранжевым каротиноидным белком, помогает улавливать свет, «гася» его при необходимости. Например, если слишком долго стоит слишком солнечная погода, белок связывается с фикобилисомой и рассеивает поглощённую энергию.
«Слишком много энергии может повредить фотосинтетический аппарат, поэтому наличие этого белка обеспечивает быстрый способ защиты цианобактерий от резкого изменения освещенности», — сказалп Сквайрс.
Чтобы лучше понять, как белок связывается со структурой антенны, команда Сквайрс, включая недавнюю выпускницу докторантуры Чикагского университета Айешу Эджаз, которая была первым автором исследования, использовала спектроскопию отдельных частиц. Эта технология позволяет им отслеживать перенос энергии в наномасштабе. Команда использует специальную установку, называемую антиброуновской электрокинетической ловушкой (ABEL), которая подвешивает образец в растворе и удерживает его в центре с помощью электродов внутри микрофлюидной ячейки. Это позволяет удерживать белок на месте достаточно долго для получения качественного сигнала.
Они изучили, как белок связывается с двумя различными типами фикобилисом — одними, имеющими трехствольную структуру, и одними, имеющими пятиствольную структуру, — и обнаружили, что белок действительно связывается в разных местах, хотя по-прежнему обеспечивает тот же самый эффект гашения. Они также провели компьютерное моделирование, имитирующее поглощение фотона бактериями до тех пор, пока он не выполнит фотосинтез или не столкнется с белком.
В совокупности результаты показали, что система «сочетает модульность с локальным применением. Это довольно распространено в природе, но это действительно демонстрирует исключительную способность этой системы к развитию», как пояснила исследователь.
Далее команда надеется глубже изучить систему фикобилисомы, чтобы лучше понять, как она регулирует захват и поток энергии. Помимо белка, фикобилисома, по-видимому, содержит другие внутренние «переключатели» и «предохранители», которые защищают от изменения условий освещения, разрываясь в нужное время и в нужном месте, контролируя передачу энергии. Сквайрс и её команда хотят понять, как работают эти механизмы и как их функция дополняет их недавние открытия, касающиеся роли оранжевого каротиноидного белка.
«Было очень приятно увидеть, как точные данные, полученные с помощью ловушки ABEL, можно использовать для структурного понимания механизма гашения. Я с нетерпением жду, какие новые закономерности проявятся, когда мы объединим эти результаты с будущими экспериментами по сравнению внутренних фотозащитных механизмов фикобилисом с различными структурами», — сказала Эджаз.
В работе над статьей, опубликованной в National Academy of Sciences (2025) (DOI: 10.1073/pnas.2420355122) приняли участие Маркус Саттер, Сигал Лехно-Йосеф и Шерил А. Керфельд (Университет штата Мичиган и Национальная лаборатория имени Лоуренса в Беркли).
Источник: University of Chicago. Автор: Эмили Эйшфорд.
На фото - исследовательская группа Школы молекулярной инженерии имени Притцкера при Чикагском университете использовала спектроскопию отдельных частиц — технологию, позволяющую отслеживать перенос энергии в наномасштабе. Источник: Школа молекулярной инженерии имени Притцкера при Чикагском университете/Джон Зич.